膠原蛋白（collagen）會因脯胺酸（proline）上的何種作用而改變其結構彈性？

本題觀念：

本題考察膠原蛋白（collagen）在合成後需經過的脯胺酸（proline）殘基之「何種共後修飾（post-translational modification）」才能讓三股螺旋結構獲得穩定性與彈性。關鍵在於識別出能在Y位置上的proline殘基進行何種修飾，藉此增強分子間氫鍵及骨架立體電子效應，使膠原蛋白在生理溫度下維持正確的螺旋構造。

選項分析

• 選項A 異戊二烯化（prenylation）
  主要發生在某些細胞膜蛋白（如小GTPase家族）的C末端，添加疏水性異戊二烯基團以促進膜結合。與膠原蛋白的纖維結構穩定性無關，膠原蛋白亦不在其序列中接受此修飾。

• 選項B 磷酸化（phosphorylation）
  常見於serine、threonine或tyrosine殘基，是細胞訊號轉導中重要的可逆修飾。proline本身不接受磷酸化，且膠原蛋白纖維的強度與螺旋穩定性並非倚賴磷酸化。

• 選項C 羥化（hydroxylation）
  膠原蛋白的Gly-X-Y序列中，X位置多是proline，Y位置則須被prolyl hydroxylase催化生成4-hydroxyproline（4Hyp）。此羥基提供額外的立體電子效應與氫鍵，對三股螺旋的熱穩定性與彈性極為關鍵([pubmed.ncbi.nlm.nih.go

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