下列有關酵素催化反應速率的敘述，何者最不適當？

本題觀念：

本題探討酵素動力學（enzyme kinetics）中的米氏（Michaelis–Menten）理論，重點在於酵素催化反應速率受哪些因素影響，以及「初速率（initial rate, v₀）」與「最大速率（Vₘₐₓ）」的定義與區別。

選項分析

• 選項A
  酵素催化反應速率確實受到反應溫度、pH值及受質（substrate）濃度影響。溫度改變分子運動速率並可能造成酵素變性；pH影響酵素構型及活性；低受質濃度時，反應速率與受質濃度近似成正比，但高受質濃度時趨近飽和不再增加 (anec.org)。

• 選項B
  在固定酵素濃度且未達受質飽和（[S] ≪ Kₘ）條件下，米氏方程 v₀ = Vₘₐₓ·[S]/(Kₘ+[S]) 顯示速率隨受質濃度上升而增加（v₀ ∝ [S]） (en.wikipedia.org)。

• 選項C
  本敘述將飽和（saturation）時的速率（即 Vₘₐₓ）誤稱為「起始反應速率」。實際上，起始反應速率 v₀ 是在反應剛開始、[S] 幾乎不變且產物累積微少時所測得的速率；而 Vₘₐₓ 是酵素完全飽和受質時所能達到的理論上限速率，並非「起始速率」 (ncbi.nlm.nih.gov)。

• 選項D
  在酵素濃度固定且受質未飽和時（[S] ≪ Kₘ），速率 v₀ ∝ [E]_total，因此增加酵素量會使反應速率提高 (geeksforgeeks.org)。

答案解析

選項C 將飽和時的最大速率（Vₘₐₓ）誤認為起始反應速率（v₀），混淆了兩者的定義。起始反應速率指在反應剛開始測得的瞬時速率，受限於實驗起始條件；Vₘₐₓ 則是理論上酵素活性位點全被受質佔據時的最大速率。故選項C不適當。

核心知識點

• Michaelis–Menten 方程式：v₀ = Vₘₐₓ·[S]/(Kₘ+[S])
• Vₘₐₓ：酵素全部活性位點被飽和時的極限速率，與酵素總量成正比
• Kₘ：半最大速率時之受質濃度，代表酵素親和力
• 起始反應速率（v₀）：在反應開始、底物濃度尚未顯著下降、產物尚未累積抑制時測得的瞬時速率
• 影響因子：溫度、pH、受質濃度、酵素濃度
• 當 [S] ≪ Kₘ，v₀ ∝ [S]（一階）；當 [S] ≫ Kₘ，v₀ → Vₘₐₓ（零階）

臨床重要性

了解酵素動力學基本原理是臨床上設計藥物劑量、檢驗生化指標（如診斷酵素活性）及評估酵素抑制劑/活化劑機制的基礎。