蛋白質中的平行鏈（ parallel β-stranded ）結構比反平行鏈（ antiparallel β-stranded ）結構較不穩定，原因為何？

本題觀念：

本題考查蛋白質二級結構中 β-折疊層(beta sheet)的兩種排列方式——平行鏈(parallel β-sheet)與反平行鏈(antiparallel β-sheet)——在結構穩定性上的差異，核心在於氫鍵的幾何角度與強度。

選項分析

(A) 平行鏈結構的橫向相鄰鏈之間所形成的氫鍵鍵結較弱

正確。在平行鏈排列中，因胺基酸分子的幾何限制，氫鍵必須以傾斜角度形成，導致氫鍵較長、偏離線性（非垂直於鏈方向）。氫鍵越偏離理想的180°直線越弱，因此平行鏈的跨鏈氫鍵強度不如反平行鏈。反平行鏈中，氫鍵幾乎垂直於鏈方向，形成更接近線性的幾何，使穩定性更高。

(B) 平行鏈結構缺少雙硫鍵（disulfide bond）與鄰近的鏈鍵結

錯誤。雙硫鍵(disulfide bond)發生於 cysteine 殘基之間，主要穩定三級結構或四級結構，並非 β-折疊層本身橫向穩定性的決定因素；且平行鏈並非「缺少」雙硫鍵，兩種排列都可能有或沒有雙硫鍵。

(C) 平行鏈結構不能如反平行鏈堆疊成 β-折疊層（β-sheet）

錯誤。平行鏈和反平行鏈都能形成 β-折疊層。事實上許多蛋白質（如 TIM barrel 桶狀結構）含有大型平行 β-折疊層，只是單獨的平行鏈對（少於4–5條鏈時）在自然界較罕見，反映其較低的熱力學穩定性，但並非「不能」堆疊。

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